Одним из главных принципов уникальной «системы Физтеха», заложенной в основу образования в МФТИ, является тщательный отбор одаренных и склонных к творческой работе представителей молодежи. Абитуриентами Физтеха становятся самые талантливые и высокообразованные выпускники школ всей России и десятков стран мира.

Студенческая жизнь в МФТИ насыщенна и разнообразна. Студенты активно совмещают учебную деятельность с занятиями спортом, участием в культурно-массовых мероприятиях, а также их организации. Администрация института всячески поддерживает инициативу и заботится о благополучии студентов. Так, ведется непрерывная работа по расширению студенческого городка и улучшению быта студентов.

Адрес e-mail:

Мутации продукта гена 9 бактериофага Т4, нарушающие фолдинг белка

И. Л. Будяк, В. А. Костюченко, Л. П. Курочкина, В. В. Месянжинов

 Московский физико-технический институт

 Институт биоорганической химии им. М. М. Шемякина и  Ю. А. Овчинникова РАН

 

Бактериофаг Т4 Escherichia coli является классическим объектом исследований молекулярной и структурной биологии. Вирус состоит из икосаэдрического капсида с геномной ДНК, кодирующей около 300 белков, сложного сократительного хвоста и базальной пластинки с прикрепленными к ней 6-ю длинными и короткими хвостовыми фибриллами.

В процессе инфицирования базальная пластинка, построенная более чем из 15-ти различных белков, претерпевает конформационный переход из гексагона в форму шестилучевой «звезды». Этот переход инициируется сигналом, поступающим на базальную пластинку после связывания длинных хвостовых фибрилл с клеточными рецепторами через продукт гена 9 (пг 9). Таким образом, пг 9 выполняет триггерную функцию в данном процессе. Поэтому изучение закономерностей фолдинга и конформационных изменений пг 9 представляется исключительно важным и интересным.

В нашей лаборатории пг 9 был впервые получен и закристаллизован; там же была решена его структура методами рентгеноструктурного анализа [1,2]. Белок является гомотримером и имеет 3 домена: N-концевой, центральный и C-концевой.

В ходе данной работы нами были получены мутанты пг 9 с точечными аминокислотными заменами в области N-конца. Мутантные гены были клонированы в плазмидный вектор PET 23d(+), и получены рекомбинантные белки. Тесты по комплементации in vitro показали, что мутантные пг 9 не встраиваются в базальную пластинку, что говорит о неправильном их фолдинге, несмотря на сохранение ими тримерности.

В ранее проведенных исследованиях было установлено, что удаление нескольких N-концевых аминокислотных остатков не влияет на способность пг 9 к тримеризации, но блокирует биологическую активность белка [3]. Наша работа показала, что даже единичные замены аминокислотных остатков в N-концевой области полипептидной цепи препятствуют правильному фолдингу белка и его взаимодействию с базальной пластинкой.

Литература

Костюченко В.А. (1999). Кристаллическая структура белка базальной пластинки бактериофага Т4 – продукта гена 9. Структурные особенности механизма инфекции. Дипломная работа, Московский физико-технический институт (государственный университет). Kostyuchenko V.A., Navruzbekov G.A., Kurochkina L.P., Strelkov S.V., Mesyanzhinov V.V., Rossmann M.G. (1999). The structure of bacteriophage T4 gene product 9: the trigger for tail contraction. Structure, 7, pp. 1213-1222. Наврузбеков Г.А. (2001). Структурно-функциональный анализ продукта гена 9 бактериофага Т4, контролирующего ранние этапы инфицирования. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук, стр. 81-94, Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН.
Если вы заметили в тексте ошибку, выделите её и нажмите Ctrl+Enter.

© 2001-2016 Московский физико-технический институт
(государственный университет)

Техподдержка сайта

МФТИ в социальных сетях

soc-vk soc-fb soc-tw soc-li soc-li
Яндекс.Метрика