Одним из главных принципов уникальной «системы Физтеха», заложенной в основу образования в МФТИ, является тщательный отбор одаренных и склонных к творческой работе представителей молодежи. Абитуриентами Физтеха становятся самые талантливые и высокообразованные выпускники школ всей России и десятков стран мира.

Студенческая жизнь в МФТИ насыщенна и разнообразна. Студенты активно совмещают учебную деятельность с занятиями спортом, участием в культурно-массовых мероприятиях, а также их организации. Администрация института всячески поддерживает инициативу и заботится о благополучии студентов. Так, ведется непрерывная работа по расширению студенческого городка и улучшению быта студентов.

Адрес e-mail:

Пустовалова Юлия Евгеньевна

Кратко:

Диссертант: Пустовалова Юлия Евгеньевна Название диссертации: "Исследование пространственной структуры трансмембранного домена проапоптозного белка BNIP3 методом спектроскопии ЯМР" Защита состоится: 20 декабря 2006 года в 10.00 часов на заседании диссертационного совета К 212.156.03 при Московском физико-техническом институте (государственном университете), по адресу 141700, Московская область, г. Долгопрудный, Институтский переулок, 9. Язык диссертации: русский Ученая степень, отрасль науки: кандидат физико-математических наук Шифр специальности: 03.00.02 – биофизика

Цель работы: определение структурно-динамических свойств трансмембранного домена проапоптозного белка BNIP3, а также изучение их связи с биологической функцией BNIP3.

Методы исследования: гетероядерная спектроскопия ЯМР высокого разрешения и метод молекулярной динамики.

Основные результаты: установлена пространственная структура трансмембранного домена проапоптозного белка BNIP3 в мембранном окружении и охарактеризована его внутримолекулярная динамика.

Показано, что трансмембранные альфа-спирали (остатки 166-184) белка BNIP3 пересекаются под углом -40+2° (правая закрутка) и образуют параллельный симметричный димер. Методом спектроскопии ЯМР напрямую исследован интерфейс димеризации: ассоциация мономеров происходит с участием двойного «гликофоринового» мотива A176xxxG180xxxG184. Кроме того, структурно важными остатками являются Ser172 и His173, также находящиеся на димеризационном интерфейсе. Также показано, что встраивание BNIP3 в мембрану позволяет молекулам воды проникать в мембрану на глубину около 1,2 нм. Кроме того, высокая плотность водородных связей на интерфейсе димеризации и наличие в середине трансмембранного домена остатка гистидина позволяют предположить, что белок BNIP3 способен образовывать ионный канал, возможно протонный.

В работе предложен метод минимизации конформационной энергии экспериментальных ЯМР-структур при помощи молекулярной динамики в явно заданном липидном бислое с использованием экспериментальных пространственных ограничений на межпротонные расстояния.

Результаты могут быть использованы в научных исследованиях в институте биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, в институте органической химии им. Н.Д. Зелинского, в институте белка РАН, в НИИ физико-химической биологии им. Белозерского.

Доступные материалы:

Текст автореферата (PDF, 1,75 Мб)
Если вы заметили в тексте ошибку, выделите её и нажмите Ctrl+Enter.

© 2001-2016 Московский физико-технический институт
(государственный университет)

Техподдержка сайта

МФТИ в социальных сетях

soc-vk soc-fb soc-tw soc-li soc-li
Яндекс.Метрика