Одним из главных принципов уникальной «системы Физтеха», заложенной в основу образования в МФТИ, является тщательный отбор одаренных и склонных к творческой работе представителей молодежи. Абитуриентами Физтеха становятся самые талантливые и высокообразованные выпускники школ всей России и десятков стран мира.

Студенческая жизнь в МФТИ насыщенна и разнообразна. Студенты активно совмещают учебную деятельность с занятиями спортом, участием в культурно-массовых мероприятиях, а также их организации. Администрация института всячески поддерживает инициативу и заботится о благополучии студентов. Так, ведется непрерывная работа по расширению студенческого городка и улучшению быта студентов.

Адрес e-mail:

Крачковский Сергей Александрович

Кратко:

Диссертант: Крачковский Сергей Александрович Название диссертации: "Использование остаточных диполь-дипольных взаимодействий для изучения структуры и динамики белков" Защита состоится: 18 октября 2006 года в 10.00 часов на заседании диссертационного совета К 212.156.03 при Московском физико-техническом институте (государственном университете), по адресу 141700, Московская область, г. Долгопрудный, Институтский переулок, 9. Язык диссертации: русский Ученая степень, отрасль науки: кандидат физико-математических наук Шифр специальности: 03.00.02 – биофизика

Цель работы: разработать эффективную методику уточнения структуры и анализа динамики белковых макромолекул на базе спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР) и использовать ее для определения динамической модели рибонуклеазы барназа.

Методы исследования: метод спектроскопии ЯМР, основанный на анализе значений констант диполь-дипольного взаимодействия.

Основные результаты: предложены эффективные методики регистрации и детального анализа структурных изменений в белках. Данные методики уникальны в том смысле, что не требуют знания a priori о составе доменов, и применимы для анализа равновесных состояний белков в растворе. Для анализа экспериментальных данных разработан и успешно протестирован пакет программного обеспечения REDCAP (REsidual Dipolar Coupling Analysis Program), одним из основных модулей которого является автоматическая процедура выделения в белках динамических доменов.

Выявлено, что барназа существует в виде двух различных состояний (“открытого” и “закрытого”), которые отличаются друг от друга поворотом одного динамического домена относительно другого на угол ≈ 20о. Обе формы находятся в равновесии, и между ними осуществляется быстрый (~10-8 сек.) переход. Так как “дно” активного центра барназы расположено на поверхности между двумя полученными доменами, то доменные движения играют существенную роль в активности фермента. Смещение равновесной заселённости в сторону открытой формы из-за введения мутации в барназе Е73А показывает ключевое значение солевого мостика Lys27-Glu73 для стабилизации “закрытого” состояния.

Результаты могут быть использованы в научных исследованиях в Институте биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Институте органической химии им. Н.Д. Зелинского, в НИИ экспериментальной кардиологии Российского кардиологического научно-производственного комплекса, Институте белка РАН, а также в учебном процессе на физических и на биологических факультетах Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова, Воронежского государственного университета.

Доступные материалы:

Текст автореферата (PDF, 2,07 Мб)
Если вы заметили в тексте ошибку, выделите её и нажмите Ctrl+Enter.

© 2001-2016 Московский физико-технический институт
(государственный университет)

Техподдержка сайта

МФТИ в социальных сетях

soc-vk soc-fb soc-tw soc-li soc-li
Яндекс.Метрика