А.Н. Михеев, В.И Иванов., Э.Е. Минят
Московский физико-технический институт
Институт Молекулярной Биологии им. Энгельгардта РАН
Участок рибосомы, где происходит химическая реакция синтеза белка, -
пептидил трансферазный центр (ПТЦ), формируется несколькими
структурными доменами большой рибосомной РНК. Два из них: IV и V
обсуждаются в данной работе. Мы обратили внимание на шпильку 69 (домен
IV), чья концевая петля состоит из 7 нуклеотидов, как антикодонная
петля тРНК, и содержит посредине триплет CUA, комплементарный стоп
кодону UAG. Более того, шпилька 69 вместе со своими ближними соседями
может быть представлена в виде клеверного листа. Этот клеверный лист
имитирует супрессорную su(+3) Тир-тРНК. Достаточно ясно, что число
одинаково расположенных идентичных нуклеотидов (за исключением
CCA-стебля) слишком велико, чтобы быть игрой случая. Особенно
впечатляет сходство -шпильки тРНК и ее рибосомного имитатора. Мы
окрестили всю эту четверку шпилек рРНК терминаторный тРНК или
Тер-тРНК1. Есть и Тер-тРНК2. Она присутствует в домене V. Правда, в
этом случае она ограничена лишь одной шпилькой 89, в которой петля из 7
нуклеотидов имитирует антикодонную петлю тРНК с антикодоном UCA для стоп
кодона UGA.
В обычных бактериях (eubacteria) стоп-кодоны “обслуживаются” двумя белковыми факторами терминации (release factors): RF1 работает со стоп-кодонами UAG и UAA, а RF2 работает со стоп-кодонами UGA и UAA . В архебактериях (archae) и эукариотах все три стоп-кодона обслуживаются одним белком: eRF1.
Мы формулируем следующую гипотезу:
Стоп кодоны мРНК распознаются стоп-антикодонами Тер-тРНК, ковалентно встроенными в большую рРНК, а факторы терминации RF1 и RF2 способствуют этому узнаванию, увеличивая точность и надежность.
Литература
- Kisselev L.L.& Buckingham R.H. (2000) TIBS 25, 561-566
- Nakamura Y.& Ehrenberg M. (2000) Cell 101, 349-352
- Ban N. et al. (2000) Science 289, 905-92
- Wimberly B.T. et al. (2000) Nature 407, 327-339
- Yusupov M.M. et al. (2001) Science 292, 883-896
- Inagaki Y.& Doolittle (2001) Nucl. Acids. Res. 29, 921-927
- Merouch M. et al. (2000) Nucl. Acids Res. 28, 2075-2083
- Ito K. et al. (2000) Nature 403, 680-684
